منابع غذایی و صنعتی ال -سیستئین+ خرید ال- سیستئین
سیستئین
نام سیستماتیک (IUPAC).
(2R)-2-آمینو-3-سولفانیل-پروپانوئیک اسید
شناسه ها
شماره CAS 52-90-4
PubChem 5862
داده های شیمیایی
فرمول C3H7NO2S
جرم مولی 121.16 گرم بر مول
لبخند N[C@@H](S)C(O)=O
داده های کامل
سیستئین (به اختصار Cys یا C)[1] یک اسید آمینه α با فرمول شیمیایی HO2CCH(NH2)CH2SH است. این یک اسید آمینه ضروری نیست، به این معنی که انسان می تواند آن را سنتز کند. کدون های آن UGU و UGC هستند. سیستئین با یک زنجیره جانبی تیول به عنوان یک اسید آمینه آبدوست طبقه بندی می شود. به دلیل واکنش پذیری بالای این تیول، سیستئین یک جزء ساختاری و عملکردی مهم بسیاری از پروتئین ها و آنزیم ها است. سیستئین از سیستین، دایمر اکسید شده آن نامگذاری شده است.
دانش توصیه شده اضافی
تست حساسیت روزانه
بررسی روزانه تعادل بصری
محدوده توزین ایمن نتایج دقیق را تضمین می کند
فهرست
1 منابع
1.1 منابع غذایی
1.2 منابع صنعتی
1.3 بیوسنتز
2 عملکردهای بیولوژیکی
2.1 پیش ساز آنتی اکسیدان گلوتاتیون
2.2 اکسیداسیون به پیوندهای سیستین
2.3 پیش ساز خوشه های آهن-گوگرد
2.4 اتصال یون فلزی
2.5 اصلاحات پس از ترجمه
3 برنامه های کاربردی
4 گوسفند
5 درمان خماری
5.1 N-استیل سیستئین (NAC)
6 همچنین ببینید
7 مراجع
منابع
منابع غذایی
اگرچه سیستئین به عنوان یک آمینو اسید غیر ضروری طبقه بندی می شود، اما در موارد نادر، سیستئین ممکن است برای نوزادان، افراد مسن، و افرادی که بیماری متابولیک خاصی دارند یا از سندرم های سوء جذب رنج می برند ضروری باشد. اگر مقدار کافی متیونین در دسترس باشد، معمولاً سیستئین می تواند توسط بدن انسان تحت شرایط فیزیولوژیکی طبیعی سنتز شود. سیستئین بالقوه سمی است و در دستگاه گوارش و پلاسمای خون کاتابولیز می شود. در مقابل، سیستئین در طول هضم به عنوان سیستین جذب می شود که در دستگاه گوارش پایدارتر است. سیستین به طور ایمن از طریق دستگاه گوارش و پلاسمای خون حرکت می کند و به محض ورود به سلول به سرعت به دو مولکول سیستئین کاهش می یابد.
سیستئین در اکثر غذاهای پر پروتئین یافت می شود، از جمله:
منابع حیوانی: تخم مرغ، شیر، پروتئین آب پنیر، ریکوتا، پنیر دلمه، ماست، گوشت خوک، گوشت سوسیس، مرغ، بوقلمون، اردک، گوشت ناهار
منابع گیاهی: فلفل قرمز، سیر، پیاز، کلم بروکلی، کلم بروکسل، جو دوسر، گرانولا، جوانه گندم.
منابع صنعتی
همچنین به ایمنی مواد غذایی در چین #سس سویا ساخته شده از موی انسان مراجعه کنید.
در حال حاضر، ارزان‌ترین منبع موادی که می‌توان از آن L-سیستئین با بازدهی بالا خالص‌سازی کرد، هیدرولیز موی انسان است. منابع دیگر عبارتند از پر و موی خوک. شرکت های تولید کننده سیستئین به روش هیدرولیز عمدتاً در چین واقع شده اند. بحث هایی در مورد اینکه آیا مصرف ال سیستئین مشتق شده از موهای انسان به منزله آدمخواری است یا خیر وجود دارد. اگرچه بسیاری از اسیدهای آمینه دیگر برای چند سال از طریق تخمیر در دسترس بودند، ال سیستئین تا سال 2001 در دسترس نبود، زمانی که یک شرکت آلمانی ("Wacker Chemie"؟) یک مسیر تولید را از طریق تخمیر (غیر انسانی و با منشاء حیوانی) معرفی کرد.
بیوسنتز
در حیوانات، بیوسنتز با اسید آمینه سرین آغاز می شود. گوگرد از متیونین به دست می آید که از طریق S-adenosylmethionine حد واسط به هموسیستئین تبدیل می شود. سپس سیستاتیونین بتا سنتاز، هموسیستئین و سرین را ترکیب می کند تا تیو اتر سیستاتیونین نامتقارن را تشکیل دهد. آنزیم سیستاتیونین گاما لیاز سیستاتیونین را به سیستئین و آلفا کتوبوتیرات تبدیل می کند. در باکتری ها، بیوسنتز سیستئین دوباره از سرین شروع می شود که توسط آنزیم سرین ترانس استیلاز به O-acetylserine تبدیل می شود. آنزیم O-acetylserine (thiol)-lyase، با استفاده از منابع سولفید، این استر را به سیستئین تبدیل می کند و استات آزاد می کند.
عملکردهای بیولوژیکی
گروه سیستئین تیول هسته دوست است و به راحتی اکسید می شود. هنگامی که تیول یونیزه می شود، واکنش پذیری افزایش می یابد، و باقیمانده های سیستئین در پروتئین ها دارای مقادیر pKa نزدیک به خنثی هستند، بنابراین اغلب در شکل تیولات واکنشی خود در سلول هستند. به دلیل واکنش پذیری بالا، گروه تیول سیستئین دارای عملکردهای بیولوژیکی متعددی است.
پیش ساز آنتی اکسیدان گلوتاتیون
به دلیل توانایی تیول ها برای انجام واکنش های اکسیداسیون و کاهش، سیستئین دارای خواص آنتی اکسیدانی است. خواص آنتی اکسیدانی سیستئین به طور معمول در تری پپتید گلوتاتیون بیان می شود که در انسان و همچنین موجودات دیگر وجود دارد. در دسترس بودن سیستمیک گلوتاتیون خوراکی (GSH) ناچیز است. بنابراین باید از اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن، سیستئین، گلیسین و اسید گلوتامیک بیوسنتز شود. گلوتامیک اسید و گلیسین در اکثر رژیم های غذایی آمریکای شمالی به راحتی در دسترس هستند، اما در دسترس بودن سیستئین می تواند بستر محدود کننده باشد.
اکسیداسیون به پیوندهای سیستین
اکسیداسیون سیستئین باعث تولید سیستین دی سولفید می شود. اکسیدان های تهاجمی تر، سیستئین را به اسید سولفینیک و اسید سولفونیک مربوطه تبدیل می کنند. باقیماندههای سیستئین با اتصال عرضی پروتئین‌ها، که پایداری پروتئین را در محیط سخت خارج سلولی افزایش می‌دهد، و همچنین عملکردی برای ایجاد مقاومت پروتئولیتیکی دارد (از آنجایی که صادرات پروتئین فرآیندی پرهزینه است، به حداقل رساندن نیاز آن می‌تواند نقش ارزشمندی را ایفا کند.
مطلوب). در داخل سلول، پل های دی سولفیدی بین باقی مانده های سیستئین در یک پلی پپتید از ساختار ثانویه پروتئین پشتیبانی می کند. انسولین نمونه ای از پروتئین با پیوند متقابل سیستین است که در آن دو زنجیره پپتیدی مجزا توسط یک جفت پیوند دی سولفیدی به هم متصل می شوند.
پروتئین دی سولفید ایزومرازها تشکیل مناسب پیوندهای دی سولفیدی را کاتالیز می کنند. سلول اسید دهیدروآسکوربیک را به شبکه آندوپلاسمی منتقل می کند که محیط را اکسید می کند. در این محیط، سیستئین ها به طور کلی به سیستین اکسید می شوند و دیگر به عنوان یک هسته دوست عمل نمی کنند.
پیش ساز خوشه های آهن-گوگرد
سیستئین منبع مهم سولفید در متابولیسم انسان است. سولفید موجود در خوشه های آهن-گوگرد و نیتروژناز از سیستئین استخراج می شود که در این فرآیند به آلانین تبدیل می شود.
اتصال یون فلزی
فراتر از پروتئین‌های آهن-گوگرد، بسیاری از کوفاکتورهای فلزی دیگر در آنزیم‌ها به جانشین تیولات باقیماندههای سیستئینیل متصل هستند. به عنوان مثال می توان به روی در انگشتان روی و الکل دهیدروژناز، مس در پروتئین های مس آبی، آهن در سیتوکروم P450 و نیکل در [NiFe]-هیدروژنازها اشاره کرد. گروه تیول همچنین تمایل زیادی به فلزات سنگین دارد، به طوری که پروتئین های حاوی سیستئین فلزاتی مانند جیوه، سرب و کادمیوم را محکم به هم متصل می کنند.
اصلاحات پس از ترجمه
سیستئین به غیر از اکسیداسیون آن به سیستین، در بسیاری از تغییرات پس از ترجمه شرکت می کند. گروه تیول نوکلئوفیل به سیستئین اجازه می دهد تا به گروه های دیگر، به عنوان مثال، در پرنیلاسیون، کونژوگه شود. لیگازهای یوبیکوئیتین یوبیکوئیتین را به آویز آن، پروتئین ها و کاسپازها منتقل می کنند که در چرخه آپوپتوز درگیر پروتئولیز می شوند. اینتئین ها اغلب با کمک یک سیستئین کاتالیزوری عمل می کنند. این نقش‌ها معمولاً به محیط درون سلولی محدود می‌شوند، جایی که محیط در حال کاهش است و سیستئین به سیستین اکسید نمی‌شود.
برنامه های کاربردی
سیستئین، عمدتاً ال-انانتیومر، یک پیش ساز در صنایع غذایی، دارویی و مراقبت شخصی است. یکی از بزرگترین کاربردها تولید طعم دهنده است. برای مثال، واکنش سیستئین با قندها در واکنش میلارد طعم گوشت را به دست می‌دهد. مقادیر کم (در محدوده ده ها پی پی ام) به نرم شدن خمیر و در نتیجه کاهش زمان پردازش کمک می کند.[نیازمند منبع]
در زمینه مراقبت شخصی، سیستئین برای کاربردهای موج دائمی عمدتاً در آسیا استفاده می شود. دوباره از سیستئین برای شکستن پیوندهای دی سولفید در کراتین مو استفاده می شود.
سیستئین یک هدف بسیار محبوب برای آزمایش‌های برچسب‌گذاری مبتنی بر مکان برای بررسی ساختار و دینامیک بیومولکولی است. Maleimides به طور انتخابی با استفاده از افزودن مایکل کووالانسی به سیستئین متصل می شود. برچسب‌گذاری چرخشی هدایت‌شده به مکان برای EPR یا NMR تقویت‌شده با آرامش پارامغناطیس نیز از سیستئین به‌طور گسترده استفاده می‌کند.
در گزارشی که در سال 1994 توسط پنج شرکت برتر تولید سیگار منتشر شد، سیستئین یکی از 599 ماده افزودنی سیگار است. با این حال، کاربرد یا هدف آن، مانند بیشتر مواد افزودنی سیگار، ناشناخته است. گنجاندن آن در سیگار می تواند دو فایده داشته باشد: عمل به عنوان خلط آور، زیرا سیگار باعث افزایش تولید مخاط در ریه ها می شود. و افزایش آنتی اکسیدان مفید گلوتاتیون (که در افراد سیگاری کاهش می یابد).
ال سیستئین را از شرکت بیسموت با بهترین کیفیت و قیمت تهیه بفرمایید.
گوسفند
سیستئین برای تولید پشم مورد نیاز گوسفندان است، اما این یک اسید آمینه ضروری است که باید به عنوان غذا از علف دریافت شود. در نتیجه، در شرایط خشکسالی، گوسفندان تولید پشم را متوقف می کنند. با این حال، گوسفند تراریخته که می توانند سیستئین خود را بسازند، توسعه یافته اند.
درمان خماری
سیستئین با کمک به درمان برخی از علائم خماری مرتبط است. این ماده مستقیماً با اثرات سمی استالدئید، که محصول جانبی اصلی متابولیسم الکل است و مسئول بیشتر اثرات مضر نوشیدن است، مقابله می کند. سیستئین از مرحله بعدی متابولیسم پشتیبانی می کند که اسید استیک نسبتاً بی ضرر تولید می کند. در یک مطالعه موش، حیوانات آزمایش دوز LD50 استالدئید (مقداری که به طور معمول نیمی از حیوانات را می کشد) دریافت کردند. میزان بقای کسانی که سیستئین دریافت کردند 80% بود. وقتی تیامین اضافه شد، همه حیوانات زنده ماندند.[8] اثربخشی واقعی مصرف سیستئین به عنوان بخشی از درمان خماری نامشخص است.[9] علاوه بر این، این اسید آمینه در آدامس گنجانده می شود، زیرا اعتقاد بر این است که سرطان آن ناحیه را کاهش می دهد. شرکتی به نام biohit روی آن کار می کند.
N-استیل سیستئین (NAC)
N-acetyl-L-cysteine (NAC) مشتقی از سیستئین است که در آن یک گروه استیل به اتم نیتروژن متصل است. این ترکیب گاهی اوقات به عنوان یک مکمل غذایی در نظر گرفته می شود، اگرچه منبع ایده آلی نیست زیرا در روده کاتابولیز می شود. NAC اغلب به عنوان داروی سرفه استفاده می شود زیرا پیوندهای دی سولفید موجود در مخاط را می شکند و در نتیجه آن را مایع می کند و سرفه را آسان تر می کند. NAC همچنین به عنوان یک مکمل غذایی همانطور که در بالا ذکر شد و همچنین یک پادزهر خاص در موارد مصرف بیش از حد استومینوفن استفاده می شود.
همچنین ببینید
سلنوسیستئین
آمینو اسید
تیول ها
سیستئین ملاقات کردابولیسم
سیستینوری
منابع
^ کمیسیون مشترک IUPAC-IUBMB در نامگذاری بیوشیمیایی. نامگذاری و نماد آمینو اسیدها و پپتیدها. توصیه هایی در مورد نامگذاری ارگانیک و بیوشیمیایی، نمادها و اصطلاحات و غیره. بازیابی در 17/05/2007.
^ Hell, R. 1997. “فیزیولوژی مولکولی متابولیسم گوگرد گیاهی” Planta 202:138-148. PMID: 9202491
↑ Bulaj G، Kortemme T، Goldenberg D (1998). “روابط یونیزاسیون - واکنش برای سیستئین تیول ها در پلی پپتید.” بیوشیمی 37 (25): 8965-72. PMID 9636038.
↑ رولاند لیل، اولریش مولنهوف “بیوژنز پروتئین آهن-گوگرد در یوکاریوت ها: اجزا و مکانیسم ها” بررسی سالانه زیست شناسی سلولی و تکاملی، 2006، جلد 22، صفحات 457-486. doi:10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538.
^ S. J. Lippard, J. M. Berg “Principles of Bioiorganic Chemistry” کتب علوم دانشگاه: Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3.
↑ بیکر دی، زارنکی-مولدن جی (1987). “نقش فارماکولوژیک سیستئین در بهبود یا تشدید سمیت های معدنی". J Nutr 117 (6): 1003-10. PMID 3298579.
^ http://quitsmoking.about.com/cs/nicotineinhaler/a/cigingredients.htm
^ [اثرات سیستئین بر کشندگی استالدئید http://www.springerlink.com/content/w307w62037125v33/]
^ http://www.lef.org/protocols/prtcl-004.shtml